El suizo Jacques Dubochet, el germano-estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson contribuyeron a crear “un método efectivo para generar imágenes tridimensionales de las moléculas de la vida”, señaló en su fallo la Real Academia Sueca de las Ciencias.
A través de esa técnica, en la que la muestra se estudia a temperaturas muy bajas, cada parte de la célula puede ser capturada a nivel atómico, lo que ha permitido por ejemplo que se hayan visualizado cientos de biomoléculas o proteínas que confieren resistencia a la quimioterapia y antibióticos.
El uso de la criomicroscopía electrónica multiplica también las posibilidades de desarrollar nuevas medicinas, como ocurrió con el caso del virus del Zika.
Aunque desde principios del siglo pasado se sabía de la importancia de las biomoléculas, no fue hasta la década de 1950 que se pudieron ver sus estructuras, después de que científicos de la Universidad de Cambridge (Gran Bretaña) lo lograran al exponer cristales de proteínas a rayos X.
Tres décadas después, otra técnica, la resonancia magnética nuclear, permitió revelar además la forma de moverse e interactuar de las moléculas, pero ambos métodos tenían grandes limitaciones: solo funcionaban bien para proteínas relativamente pequeñas o requerían que las moléculas formasen cristales bien organizados.
De aquí que Henderson decidiera abandonar la cristalografía de rayos X por la única alternativa disponible en 1970, la microscopía electrónica; y así, a mitad de esa década, fue capaz de producir un modelo tridimensional de la estructura de la bacteriorodopsina, una proteína transmembrana de color púrpura.
Era la mejor imagen nunca antes generada con el microscopio electrónico, pero Henderson tuvo que esperar 15 años más para, gracias a los avances técnicos y las mejoras de su modelo, poder mostrar una estructura a nivel atómico.
El logro de Joachim Frank fue conseguir generalizar las aplicaciones de esta nueva tecnología y desarrollar un método para procesar las imágenes en dos dimensiones y transformarlas en tridimensionales.
Lo que hizo Dubochet fue añadir agua al microscopio electrónico -algo que hasta el momento no era posible porque trabaja en el vacío- para ello lo que hizo fue vitrificarla, enfriándola tan rápido que se solidificó en su forma líquida alrededor de una muestra biológica, permitiendo a las biomoléculas conservar su forma natural incluso en el vacío.
Henderson (Edimburgo, Escocia, 1945) estudió Físicas en su ciudad natal y se doctoró luego en Biología Molecular, área en la que desarrolló su actividad docente e investigadora ligado a la Universidad de Cambridge.
Cinco años mayor, Frank (Siegen, Alemania) estudió Físicas en la Universidad de Friburgo y se doctoró en la de Múnich, para luego pasar por el Instituto de Tecnología de California, el Instituto Max Plank de Bioquímica, la Universidad de Cambridge y la de Columbia, en Nueva York.
Dubochet (Aigle, Suiza, 1942) estudió Ingeniería y Físicas en su país natal, y luego cambió su campo principal por el de la biología molecular y la biofísica, en el que se doctoró en 1973.
Henderson, Frank y Dubochet suceden en el palmarés del Nobel de Química al francés Jean-Pierre Savage, el británico James Fraser Stoddart y el holandés Bernard Feringa, galardonados el año pasado por diseñar y sintetizar máquinas moleculares.
Los tres científicos compartirán los 9 millones de coronas suecas (1,1 millones de euros) con que están dotados este año todos los Nobel.
La ronda de ganadores continuará mañana con el de Literatura, seguirá el viernes con el de la Paz y se cerrará el lunes con el de Economía.